FIBRONEKTIINI:
Ei-kollageeninen proteiini(NCP) jota erittyy osteoblastista ja odontablastista ympäröivään ekstrasellulaarimatriksiin (ECM)..
Fibronektiini on glykoproteiini (gp)
Fibronektiini on yksi runsammista luun
NCP-proteiineista. Se akkumuloituu
solun ulkopuolelle, ekstrasellulaarisesti, osteo- ja odontogeneesin tapahtumakohtaan.
Seerumi tai lähisolukko lähettää sitä.
Fibronektiinilla on sekvenssi Arg- Gly.-Asp (RGD), mikä pystyy kiinnittymään integriiniresptoriin, mikä taas on osteoblastidifferentaatiolle ja elossapysymiselle tärkeä
Seerumi tai lähisolukko lähettää sitä.
Fibronektiinilla on sekvenssi Arg- Gly.-Asp (RGD), mikä pystyy kiinnittymään integriiniresptoriin, mikä taas on osteoblastidifferentaatiolle ja elossapysymiselle tärkeä
Fibronektiini voi
kiinnittyä myös muihin matrixproteiineihin ja säätää niiden
aktiviteettia ja siten mineralisaatiota luussa.
Fibronektiini on soluväliaineessa oleva glykoproteiini tai tarkemmin ryhmä eri solujen tuottamia glykoproteiineja. Ne ovat luonteeltaan multiadhesiivisia eli niillä on kyky tarttua muihin soluväliaineen komponentteihin ja solukalvon reseptoreihin.[1] Solut voivat tarttua fibronektiinin välityksellä soluväliaineeseen.[2]
Suomalaiset tutkijat Erkki Ruoslahti ja Antti Vaheri löysivät fibronektiinin 1970-luvulla.[2] Löytö tehtiin vahingossa tutkijoiden etsiessä syöpäsolujen pinnalta "syöpäantigeeniä". Samoihin aikoihin myös tutkijat Richard Hynes ja Carl G. Gahmberg löysivät tahoillaan saman yhdisteen. Ruoslahti ja Hynes selvittivät, miten fibronektiini tarttuu solujen pintaan, ja Ruoslahti selvitti fibronektiinin keskeiset kolme aminohappoa. Vaheri nimesi proteiinin fibronektiiniksi vuonna 1976 (lat. fibra = säie, nectere = sitoa). Tämän jälkeen fibronektiiniä on tutkittu paljon.[3]
Fibronektiini on dimeeri, joka muodostuu kahdesta kysteiinitähteiden välisillä rikkisidoksilla toisiinsa liittyneestä proteiinialayksiköstä. Fibronektiinin kyky tarttua molekyyleihin johtuu siitä, että fibronektiinin aminohappoketju muodostaa proteiiniin toiminnallisesti riippumattomia kohtia eli domeeneja. Ne koostuvat itsenäisesti laskostuvista osista eli moduuleista, joita on kolmea eri tyyppiä: tyyppi I (yhteensä 12), tyyppi II (yhteensä 2), tyyppi III (yhteensä 15). Fibronektiinigeenejä on vain yksi (FN1) (Kr.2q34) , joten se erottuu tässä mielessä muista soluväliaineen rakenneproteiineista. Kuitenkin fibronektiiniproteiineja on erilaisia, mikä selittyy niiden synteesin aikana tapahtuvasta erilaisesta lähetti-RNA -molekyylin silmukoinnista (pleissauksesta). Tämän vaihtelevan silmukoinnin avulla määräytyy, miten erilaiset solutyypit pystyvät eri fibronektiineihin kiinnittymään. Solureseptorit voivat tarttua fibronektiiniin useisiin kohtiin, joista tärkein on kolmen aminohapon (arginiini, glysiini ja asparagiinihappo) muodostama jakso, jota kutsutaan RGD:ksi. Se on fibronektiinin toiminnan ohella keskeinen myös useiden muiden proteiinien rakenteessa. Esimerkiksi verihiutaleet tarttuvat fibriinissä olevaan RGD-jaksoon.[2]
Solujen välitilassa fibronektiini toimii solunpintafibronektiininä kiinnittäen soluja toisiinsa tai tyvikalvoonsa. Se on tärkeä alkiokehityksen aikana morfogeneettisissä liikkeissä, solujen liikkumisen säätelyssä ja kudosvaurioiden korjausprosesseissa.[1] Sillä on kyky tarttua useisiin yhdisteisiin: integriinityyppisiin fibronektiinireseptoreihin, kollageeniin, proteoglykaaneihin (PG), glykoproteiineihin(gp) ja toisiin fibronektiineihin. Solut pystyvät liikkumaan fibronektiinimolekyylien peittämää pintaa pitkin, mikä on tärkeää alkion ja sikiön kehityksessä solujen ja kudosten erilaistuessa ja muodostuessa (morfogeneettiset liikkeet).[2] Vereen liuenneena fibronektiini toimii fagosyyttien opsonina (merkitsee vieraat aineet fagosyyttejä houkutteleviksi) ja edistää verihiutaleiden tarttumista toisiinsa.[1]
LÄHDE: SOMOGYI-GANSS Ester Novel non-collagenous modulators of biomineralization in bone and dentin ( 2004, KI, Stockholm) ISBN 91-7140-101-6
16.10.2014 Koska suomalainen löysi sattumoisin tämän fibronektiinin, otan tähän wikitekstin sitaatin.
Fibronektiini
Ihmisen fibronektiini
Suomalaiset tutkijat Erkki Ruoslahti ja Antti Vaheri löysivät fibronektiinin 1970-luvulla.[2] Löytö tehtiin vahingossa tutkijoiden etsiessä syöpäsolujen pinnalta "syöpäantigeeniä". Samoihin aikoihin myös tutkijat Richard Hynes ja Carl G. Gahmberg löysivät tahoillaan saman yhdisteen. Ruoslahti ja Hynes selvittivät, miten fibronektiini tarttuu solujen pintaan, ja Ruoslahti selvitti fibronektiinin keskeiset kolme aminohappoa. Vaheri nimesi proteiinin fibronektiiniksi vuonna 1976 (lat. fibra = säie, nectere = sitoa). Tämän jälkeen fibronektiiniä on tutkittu paljon.[3]
Fibronektiini on dimeeri, joka muodostuu kahdesta kysteiinitähteiden välisillä rikkisidoksilla toisiinsa liittyneestä proteiinialayksiköstä. Fibronektiinin kyky tarttua molekyyleihin johtuu siitä, että fibronektiinin aminohappoketju muodostaa proteiiniin toiminnallisesti riippumattomia kohtia eli domeeneja. Ne koostuvat itsenäisesti laskostuvista osista eli moduuleista, joita on kolmea eri tyyppiä: tyyppi I (yhteensä 12), tyyppi II (yhteensä 2), tyyppi III (yhteensä 15). Fibronektiinigeenejä on vain yksi (FN1) (Kr.2q34) , joten se erottuu tässä mielessä muista soluväliaineen rakenneproteiineista. Kuitenkin fibronektiiniproteiineja on erilaisia, mikä selittyy niiden synteesin aikana tapahtuvasta erilaisesta lähetti-RNA -molekyylin silmukoinnista (pleissauksesta). Tämän vaihtelevan silmukoinnin avulla määräytyy, miten erilaiset solutyypit pystyvät eri fibronektiineihin kiinnittymään. Solureseptorit voivat tarttua fibronektiiniin useisiin kohtiin, joista tärkein on kolmen aminohapon (arginiini, glysiini ja asparagiinihappo) muodostama jakso, jota kutsutaan RGD:ksi. Se on fibronektiinin toiminnan ohella keskeinen myös useiden muiden proteiinien rakenteessa. Esimerkiksi verihiutaleet tarttuvat fibriinissä olevaan RGD-jaksoon.[2]
Solujen välitilassa fibronektiini toimii solunpintafibronektiininä kiinnittäen soluja toisiinsa tai tyvikalvoonsa. Se on tärkeä alkiokehityksen aikana morfogeneettisissä liikkeissä, solujen liikkumisen säätelyssä ja kudosvaurioiden korjausprosesseissa.[1] Sillä on kyky tarttua useisiin yhdisteisiin: integriinityyppisiin fibronektiinireseptoreihin, kollageeniin, proteoglykaaneihin (PG), glykoproteiineihin(gp) ja toisiin fibronektiineihin. Solut pystyvät liikkumaan fibronektiinimolekyylien peittämää pintaa pitkin, mikä on tärkeää alkion ja sikiön kehityksessä solujen ja kudosten erilaistuessa ja muodostuessa (morfogeneettiset liikkeet).[2] Vereen liuenneena fibronektiini toimii fagosyyttien opsonina (merkitsee vieraat aineet fagosyyttejä houkutteleviksi) ja edistää verihiutaleiden tarttumista toisiinsa.[1]
- Tirri, R., Lehtonen, J., Lemmetyinen, R., Pihakaski, S. & Portin, P.: Biologian sanakirja. Helsinki: Otava, 2001. ISBN 951-1-17618-8.
- Heino, J., Vuento, M.: Solubiologia. Porvoo: WSOY, 2004. ISBN 951-0-28955-8.
- Helsingin yliopiston lääketieteellisen tiedekunnan internetsivut
- UniGene Kr.2q34 Gene FN1 http://www.ncbi.nlm.nih.gov/UniGene/clust.cgi?UGID=162928&TAXID=9606&SEARCH=%28Fibronectin%29%20AND%20%22Homo%20sapiens%22[porgn:__txid9606]
